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<title>Iron Response Element</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Iron Response Element</span></h1>
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<p>Das <b>Iron Response Element</b> (IRE, <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">engl.</a> etwa <i>auf Eisen reagierendes Element</i>) ist eine Struktur in einer <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>, die eine <a href="Genregulation" title="Genregulation">Regulation</a> der von dieser RNA ausgehenden <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Proteinsynthese</a> (Translation) in Abhängigkeit von der Verfügbarkeit von <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a> in der Zelle erlaubt. IREs spielen dadurch eine zentrale Rolle bei der Kontrolle der <a href="Genexpression" title="Genexpression">Genexpression</a> des <a href="Eisen-Stoffwechsel" title="Eisen-Stoffwechsel">Eisen-Stoffwechsels</a> in <a href="Tiere" class="mw-redirect" title="Tiere">Tieren</a>. Sie finden sich dagegen nicht in <a href="Pflanzen" class="mw-redirect" title="Pflanzen">Pflanzen</a> oder <a href="Pilze" title="Pilze">Pilzen</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>
<p>Iron Response Elemente sind zwischen verschiedenen Genen und Organismen hoch konserviert, das heißt ihre <a href="Nukleotidsequenz" title="Nukleotidsequenz">Nukleotidsequenzen</a> und vor allem die vom Element eingenommene räumliche Struktur ähneln sich bei allen IREs stark. Sie bilden eine kurze <a href="Haarnadelstruktur" title="Haarnadelstruktur">Haarnadelstruktur</a> aus. Diese besteht aus einem in der Sequenz variablen, doppelsträngigen Stamm, der etwa in der Mitte eine oder mehrere ungepaarte <a href="Nukleinbase" class="mw-redirect" title="Nukleinbase">Basen</a> enthält und dadurch einen charakteristischen Knick ausbilden kann. An den oberen, fünf gepaarte Basen umfassenden, Teil des Stammes schließt eine sechs <a href="Basenpaar" title="Basenpaar">Basenpaare</a> umfassende Schleife mit der <a href="Consensussequenz" class="mw-redirect" title="Consensussequenz">Consensussequenz</a> <i>5'-CAGUGN-3' </i> an.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regulation">Regulation</h2></div>
<p>Das IRE dient bei <a href="Eisenmangel" title="Eisenmangel">Eisenmangel</a> als Bindungsstelle für <b>Iron Response Proteine</b> (IRPs, auch <b>IRE-Bindeproteine</b>, <a href="Aconitase" title="Aconitase">IRE-BP</a>). Diese Bindung führt abhängig von der Position zu unterschiedlichen Effekten:
</p>
<ul><li>Die Bindung von IRPs an ein einzelnes IRE in der 5'<a href="Untranslatierter_Bereich" class="mw-redirect" title="Untranslatierter Bereich">UTR</a> (dem nicht-translatierten Bereich vor der proteincodierenden Sequenz) einer mRNA führt zur <a href="Repressor" title="Repressor">Repression</a> der Translation, wahrscheinlich indem es die Bindung der <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> an die RNA verhindert. Dadurch sinkt die Menge des entsprechenden Proteins in der Zelle. Ein Beispiel eines auf diese Weise regulierten Proteins ist das Eisenspeicherprotein <a href="Ferritin" title="Ferritin">Ferritin</a>.</li></ul>
<ul><li>Die Bindung von IRPs an mehrere IREs in der 3'UTR (dem nicht-translatierten Bereich hinter der proteincodierenden Sequenz) einer mRNA führen zu deren Stabilisierung, wahrscheinlich indem sie den Angriff durch <a href="RNase" class="mw-redirect" title="RNase">RNasen</a> verhindern. Dadurch kann die mRNA länger translatiert werden und die Konzentration des entsprechenden Proteins in der Zelle steigt. Ein Beispiel eines auf diese Weise regulierten Proteins ist der <a href="Transferrinrezeptor" class="mw-redirect mw-disambig" title="Transferrinrezeptor">Transferrinrezeptor</a>, der über die Bindung des Eisentransportproteins <a href="Transferrin" title="Transferrin">Transferrin</a> eine erhöhte Eisenaufnahme in die Zelle erlaubt.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>
<ul><li><a href="Aconitase" title="Aconitase">Aconitase</a></li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>MW Hentze, Kuhn LC: <cite style="font-style:italic">Molecular control of vertebrate iron metabolism: mRNA-based regulatory circuits operated by iron, nitric oxide, and oxidative stress</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proc Natl Acad Sci U S A</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>93</span>, 1996, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8175–8182</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.93.16.8175">10.1073/pnas.93.16.8175</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8710843?dopt=Abstract">PMID 8710843</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Iron+Response+Element&rft.atitle=Molecular+control+of+vertebrate+iron+metabolism%3A+mRNA-based+regulatory+circuits+operated+by+iron%2C+nitric+oxide%2C+and+oxidative+stress&rft.au=MW+Hentze%2C+Kuhn+LC&rft.btitle=Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A&rft.date=1996&rft.doi=10.1073%2Fpnas.93.16.8175&rft.genre=book&rft.pages=8175-8182&rft.pmid=8710843&rft.volume=93" style="display:none"> </span></li></ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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